abone ol




Kullanıcı Adı

Şifre


          Şifremi Unuttum?




İletişim

  • 0216 550 46 26


Etiket Bulutu

İstanbul Özel Ders senkromeç ışınlama karaman soyu itfaiyeciler kargo çimmek nüksetme edebiyat-tarih ilişkisi izdüşüm nedir cehennem taşı istatistiğin önemi açılarla ilgili soru ayıklanmak neden sonuç ilişkisi devlet sınavları ödemli dramatizasyon türk edebiyatında günlük türünün tarihsel gelişimi zihniye atatür orman çiftliği bitkilerin büyümesi zorunda kalmak (veya olmak) babamın gözleri kedi gözleri tevhidi tedrisat kanunu hücre gazları 8. sınıf sağlanmak hac çekilişi isteri hoca dehani gazeller asepsi bal dudaklı parmak oyunu hart hart fizikî arka vermek yılancık diyarbakır kuruluşu üstüne basmak hamur atması firma kripton bulgaristan coğrafi yapısı ve ekonomisi ulaşım aracları eş açılar proton kaynama ilen edebiyat güzel sanatlar direkler zahmet çekmek tavizci kemal avci ısının maddeye etkisi temenni sakınma the scarlet letter dereceleme resepsiyonist staphylococus aureus transistör çeşitleri karı gibi osmanlıda uygarlık 439 döndürme telgrafhane www.meb.gov.tr tablet 2000 li yılların bilimi biyoloji diyak aöf optik sistemler çevre ile ilgili sözler 10.sınıf gir ilginç kimyasal olaylar antik boyama çağdaş dünya edebiyatı dolaşım sistemleri aile mahkemeleri belletmen ahmet vefik paşa ve tiyatroları tasarımcı berelemek metot halk hikayesi fotomodel french revolution kaynakhane hassas ölçü birimleri şemail açı nedir nerelerde kullanılır suyun halleri deney amud tekerlegin bulunusu şekil konum toleransları insanca varolma sanatı mason locası kalben temel cümle


BIOCHEMISTRY


Ödev Bilgileri

 Sayfa Sayısı : 10 Sayfa
 Dökümanın Dili : İngilizce
 Döküman Türü : Word Dökümanı
 Kaynakça :
 Resim/Şekil :
 Tablo :



Sitedeki dosyalar üye olmak için öğrencilerin gönderdiği dosyalardan oluşmaktadır. Eğitim ve öğretim amaçlıdır. Bu dosyaların tümünün editörden gözden geçirilmesi yoğun bir emek gerektiğinden, gözden kaçmış olanlar olabilir. Ayrıca bir üyemiz tarafından gönderilen bir dosyanın telif hakkına tabi olup olmadığını her durumda tespit edemeyebiliriz. Böyle bir durumu fark etmeniz halinde lütfen iletişim mailimizden bize durumu bildirin. Siteden kaldırılması için mesajınıza dosya numarasınıda ekleyerek bize yardım merkezinden gönderebilirsiniz. İlgili dosya 48 saat içerisinde derhal siteden kaldırılır.. Telif haklarına gösterilen özen konusunda bize yardımcı olduğunuz için teşekkür ederiz..
Dosya No: 77120 - | Yardım Merkezi için Lütfen Buraya Tıklayınız

Eğer üye iseniz giriş yapıp dökümanı indirebilirsiniz.


Ödevin Özeti

BIOCHEMISTRY LEARNING OBJECTIVES – Unit I 1. What distinguishes primary, secondary, tertiary, and quaternary protein structure? Primary: Defines the sequence of amino acids in a polypeptide pr protein chain; the conformation a protein assumes is determined by its primary structure; any additional structures form to increase thermodynamic stability in its system. Secondary: The spatial relationships between amino acids which are close to one another in the chain; the entire key to secondary structure is maximizing hydrogen bonds; we are after optimal hydrogen bonding; pleated sheet and alpha helix structures permit optimal hydrogen bonding. Tertiary: The spatial relationships between amino acids which are far from one another in the linear sequence; the distinction between secondary and tertiary structure is not always easy to make; both terms define the folding of protein chains; still intrachain folding. Quaternary: The relationships between the individual protein chains forming a more complex multisubunit structure. Many larger proteins contain two or more polypeptide chains that are not covalently linked. 2. What is the difference between a prosthetic group and a cosubstrate? Prosthetic group: The non-amino acid part of a conjugated protein (lipid=lipoproteins, sugar, metal); a coenzyme or metal ion that is covalently bound to the enzyme protein. Cosubstrate: Enzymatic reactions in which there are two substrates (bisubstrate reactions) usually involve transfer of an atom or a functional group from one substrate to the other. Such reactions proceed by one of several different pathways. In some cases, both substrates are bound to the enzyme at the same time at some point in thecourse of the raction, forming a ternary complex. 3. What chemical properties of the peptide bond are important in determining the structure of a protein? The characteristics of the peptide bond which are important include its stability, and that the two alpha carbons of the bond are often oriented in a trans configuration. The C-N bond has some double-bond characteristics due to the resonance structure: difficult to hydrolyze and limited rotation around the amide bond. The final orientation of the amino acid side chains ins strongly influences by the TRANS orientation around the peptide bond. Also, the elements of the peptide bond also contain a hydrogen bond donor and a hydrogen bond acceptor. 4. What is the difference between a cis and trans peptide bond? 5. Define zwitterionic. 6. What is the charge of the terminal amino group at pH 2? 7. What three residues are beta branched? 8. Why do proteins (in general) absorb ultraviolet light? (116) Proteins absorb light strongly at a wavelength of 280 nm, due to the absorbance spectrum of phenyl-rings of Trp, Tyr, and Phe. 9. What are amino acid exchange groups? 10. List at least one amino acid whi... - Üye olup tamamını bilgisayarınıza kaydedebilir, üzerinde değişiklik yapabilir, yazıcı çıktısı alabilirsiniz.