abone ol




Kullanıcı Adı

Şifre


          Şifremi Unuttum?




İletişim

  • 0216 550 46 26


Etiket Bulutu

İstanbul Özel Ders 6. sınıf fen bilgisi testleri tiftik doğrudan demokrasi ham ervah oliver twist kitap özeti planlama yaklaşımları pipi sınır kapıları sayıları kim buldu kurumsal kimliğin oluşturulması osman tamir boğaziçi mehtapları nabi nehir roman dünya sera etkisi tarihi mekan resimleri ak akçe kara gün içindir ne iyi! Allah (veya Allahım) iyiliksever five on a treasure island kompakt iplik juran metafizikçi romancı endustri muhendisligi 6 sınıf sorular matematik şuur silindirli şekilcilik baz deneyi modernizm ve modernleşme akan yıldız ileri geri etmemek inverter anti virüs 1923 anayasası matematik ve spor önemsenme kara gün kuran ne zaman indirildi istanbul efsaneleri sıklık bağışıklık sistemi uçak finansmanı lamarck doğrusal olmayan programlama ariyet izomerik dönüşüm organon kitabı hakkında bilgi kompanzasyon projeleri kjeldahl kopyacı zahir nirengi boncuk gibi building ingiltere kodu moda nedir öğretme modelleri elit dönüştürmek bertaraf et dük eser kalmamak internette veri güvenliği ayrılma fiziksel karışımların mâni hegomanya pentium 1 tutarlı teyze aile içi iletişim kreton satış elemanı müşteri ilişkisi uyandırmak adlî tatil seviye ölçüm sistemleri ahşap sektörü rikabdar eski rakamlar atık sembolleri beslenme döngüleri baykuş makine staj atölye bilgisayarla bütünleşik üretim sanatın önemi eşkâl siyasi haklarımız kültür ve dogal varlıkları inceleme gömülüş yağmurlarla topraklar Descartesçı davranış kavramı uyarıcılar tepkiler pandomim yumuk biyo motor gelişim kas gelişimi nazir


BIOCHEMISTRY


Ödev Bilgileri

 Sayfa Sayısı : 10 Sayfa
 Dökümanın Dili : İngilizce
 Döküman Türü : Word Dökümanı
 Kaynakça :
 Resim/Şekil :
 Tablo :



Sitedeki dosyalar üye olmak için öğrencilerin gönderdiği dosyalardan oluşmaktadır. Eğitim ve öğretim amaçlıdır. Bu dosyaların tümünün editörden gözden geçirilmesi yoğun bir emek gerektiğinden, gözden kaçmış olanlar olabilir. Ayrıca bir üyemiz tarafından gönderilen bir dosyanın telif hakkına tabi olup olmadığını her durumda tespit edemeyebiliriz. Böyle bir durumu fark etmeniz halinde lütfen iletişim mailimizden bize durumu bildirin. Siteden kaldırılması için mesajınıza dosya numarasınıda ekleyerek bize yardım merkezinden gönderebilirsiniz. İlgili dosya 48 saat içerisinde derhal siteden kaldırılır.. Telif haklarına gösterilen özen konusunda bize yardımcı olduğunuz için teşekkür ederiz..
Dosya No: 77120 - | Yardım Merkezi için Lütfen Buraya Tıklayınız

Eğer üye iseniz giriş yapıp dökümanı indirebilirsiniz.


Ödevin Özeti

BIOCHEMISTRY LEARNING OBJECTIVES – Unit I 1. What distinguishes primary, secondary, tertiary, and quaternary protein structure? Primary: Defines the sequence of amino acids in a polypeptide pr protein chain; the conformation a protein assumes is determined by its primary structure; any additional structures form to increase thermodynamic stability in its system. Secondary: The spatial relationships between amino acids which are close to one another in the chain; the entire key to secondary structure is maximizing hydrogen bonds; we are after optimal hydrogen bonding; pleated sheet and alpha helix structures permit optimal hydrogen bonding. Tertiary: The spatial relationships between amino acids which are far from one another in the linear sequence; the distinction between secondary and tertiary structure is not always easy to make; both terms define the folding of protein chains; still intrachain folding. Quaternary: The relationships between the individual protein chains forming a more complex multisubunit structure. Many larger proteins contain two or more polypeptide chains that are not covalently linked. 2. What is the difference between a prosthetic group and a cosubstrate? Prosthetic group: The non-amino acid part of a conjugated protein (lipid=lipoproteins, sugar, metal); a coenzyme or metal ion that is covalently bound to the enzyme protein. Cosubstrate: Enzymatic reactions in which there are two substrates (bisubstrate reactions) usually involve transfer of an atom or a functional group from one substrate to the other. Such reactions proceed by one of several different pathways. In some cases, both substrates are bound to the enzyme at the same time at some point in thecourse of the raction, forming a ternary complex. 3. What chemical properties of the peptide bond are important in determining the structure of a protein? The characteristics of the peptide bond which are important include its stability, and that the two alpha carbons of the bond are often oriented in a trans configuration. The C-N bond has some double-bond characteristics due to the resonance structure: difficult to hydrolyze and limited rotation around the amide bond. The final orientation of the amino acid side chains ins strongly influences by the TRANS orientation around the peptide bond. Also, the elements of the peptide bond also contain a hydrogen bond donor and a hydrogen bond acceptor. 4. What is the difference between a cis and trans peptide bond? 5. Define zwitterionic. 6. What is the charge of the terminal amino group at pH 2? 7. What three residues are beta branched? 8. Why do proteins (in general) absorb ultraviolet light? (116) Proteins absorb light strongly at a wavelength of 280 nm, due to the absorbance spectrum of phenyl-rings of Trp, Tyr, and Phe. 9. What are amino acid exchange groups? 10. List at least one amino acid whi... - Üye olup tamamını bilgisayarınıza kaydedebilir, üzerinde değişiklik yapabilir, yazıcı çıktısı alabilirsiniz.